+7 (910) 508-14-12
+7 (491) 242-73-42

ООО "ПРОФЭНЗИМ"

 

ФЕРМЕнтные препараты для спиртовой, мукомольной и хлебопекарной отраслей 

   

Иновационные решения. Передовые технологии. Новые возможности.

 

 

Ферменты

 

   Ускорение химических реакций с помощью ферментов называется ферментативным катализом (биокатализ). После присоединения фермента к субстрату разрываются одни химические связи и создаются другие. Фермент, отсоединившись от образовавшегося в результате продукта, готов начать новую реакцию. Теоретически фермент не подвергаясь износу, готов работать пока не израсходуется весь субстрат, но на практике продолжительность их существования ограничена вследствии их органического состава и восприимчивости. В отличии от небелковых катализаторов увеличивающих скорость химической реакции в сотни и тысячи раз, ферменты работают быстрее на несколько порядков (миллионы и миллиарды раз). Как все катализаторы, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая при этом энергию активации процесса.

   От небелковых катализаторов ферменты отличаются и высокой специфичностью по отношению к своим субстратам. Ранее считалось, что высокая специфичность ферментов определяется точным соответствием формы субстрата и фермента (модель "ключ-замок"), но Дениел Кошланд предложил изменение этой модели в 1958г., поскольку ферменты, в основном гибкие молекулы и активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра фермента принимают положение позволяющее выполнить каталитическую функцию. Модель индуцированного соответствия, объясняющая стабилизацию переходного состояния, наряду с высокой специфичностью ферментов, называется моделью "рука-перчатка". Гипотеза топохимического соответствия, сохраняя основные положения модели Кошланда, объясняет специфичность действия ферментов узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе.

   Активность ферментов зависит от условий среды (кислотность, температура, давление, ионная сила раствора, ультрафиолетовое излучение и т.д.), концентрации субстрата (скорость реакции возрастает с увеличением концентрации), концентрации ферментов. Для каждого фермента существует оптимальное значение температуры и Рн. С изменением этих условий в ту или иную сторону, активность изменяется, что можно отобразить в графиках. Нагревание до 70-80 гр., либо повышение кислотности выше определенного уровня, разрушает (инактивирует) большинство ферментов и они теряют свои каталитические свойства. На активность ферментов также влияет присутствие определенных химических реагентов.

   Ингибиторы (обратимые и необратимые) подавляют действие большинства ферментов. Необратимые ингибиторы разрушают или связывают функциональную группу молекулы фермента, обратимые же связываются с молекулой фермента слабыми нековалентными связями и при изменении условий отделяются.

   Активаторы это органические и неорганические вещества увеличивающие скорость ферментативных реакций. Ионы хлора, например, активируют амилазу катализирующую гидролиз крахмала. Около четверти всех известных ферментов активируется двухвалентными и реже одновалентными металлами. К активаторам органического происхождения можно отнести витамин С, цистеин, глутатион, которые повышают активность оксиредуктаз, желчные кислоты, энтерокиназу.

   Ферменты широко используются в научных исследованиях, медицине и фармакологии. Действие большинства лекарственных средств основанно на приостановке или запуске тех или иных ферментативных реакций.

   В пищевой промышленности хлебопечение и сыроварение, виноделие и пивоварение, производство чая, соков, кофе, кондитерская промышленность, переработка мяса и молока, производство спирта, без ферментных препаратов, зачастую невозможны в современных условиях.